L’œuf brouillé parfait
En cuisant 1 œuf dans un four à une t° intermédiaire entre celles de coagulation du jaune et du blanc, l’on obtiendra un œuf nouveau.
Un œuf qui cuit est un de ces "miracles quotidiens" que nous ne voyons plus : la transformation d’un liquide jaunâtre et transparent en un solide blanc et opaque n’est-elle pas un phénomène remarquable ?
Cette prise est une gélification thermique : les protéines qui constituent 10% du blanc d’œuf se lient, formant un réseau continu qui piège l’eau du blanc en un "gel" chimique.
C’est ce phénomène que l’on va examiner.
La théories de la prise en gel a des pères prestigieux : ainsi, le physicien écossais Thomas Graham proposa en 1861, une classification des systèmes physiques divisés que sont les aérosols, émulsions, suspensions…
Parmi ces "colloïdes" (du grec kolla, la colle), Graham inclut les gels que forment l’acide silicique hydraté, l’alumine hydratée, l’amidon, la gélatine, le blanc d’œuf, etc. À cette époque la gélification semblait s’apparenter à la cristallisation d’un corps à partir d’une solution sursaturée, et l’on ne faisait pas de distinction entre les substances naturelles, telles la pectine ou la gélatine, et les solutions concentrées de composés inorganiques insolubles, tel le sulfate de baryum.
Progressivement, les physiciens découvrirent que l’état de gel était associé à la formation d’un réseau continu, dans le liquide.
Dans les années 1940, la théorie de la gélification progressa doublement. D’une part le physicien américain P. Hermans proposa une classification des différents type de gels (séparant les agrégats de particules sphériques, les réseaux de fibres ou de particules allongées, les gels physiques de polymères, les gels chimiques faits de fils souples liés par des liaisons covalentes) ; d’autre part, J.D. Ferry étudia la constitution des gels de protéines : autrement dit, le blanc d’œuf coagulé. Ferry supposa notamment que la coagulation résultait d’une double réaction : d’abord , les protéines, pelotes repliées sur elles-mêmes, se déroulent ("dénaturation") ; puis les protéines déroulées s’associent en réseau ("agrégation").
Les vitesses de ces 2 étapes déterminent les caractéristiques du gel : Ferry proposa que, si l’agrégation est plus lente que la dénaturation, les gels formés sont moins opaques et plus fins que les gels formés avec une grande vitesse d’agrégation.
Dans les années 1970, à Göteborg, Anne-Marie Hermansson a testé ces prévisions en explorant les conditions qui favorisent la dénaturation, telles qu’un pH élevé ou bas : les charges électriques que portent alors les protéines favorisent les interactions entre ces dernières et les molécules du solvant (c’est à dire la dénaturation), mais réduisent l’agrégation : elle confirma qu’un gel plus ordonné se forme si l’agrégation est plus lente que la dénaturation, donnant aux protéines dénaturées le temps de s’orienter avant l’agrégation ; ce gel est moins opaque et plus élastique que ceux dont l’agrégation n’est pas ralenti.
Inversement, quand l’agrégation et le dénaturation sont simultanée, un gel opaque et moins élastique se forme.

En cuisine, faire simple !
Comment utiliser ces théories en cuisine ?
Le cuisinier qui a maîtrisé les points précédents risque d’être désemparé par la complexité du blanc d’œuf qui contient 10% de protéines que sont l’ovotransferrine, l’ovomucoïde, le lysosyme, l’ovalbumine, les globulines ; le jaune d’œuf, lui, contient des protéines liées à du cholestérol (LDL et HDL), des livertines, de la phosvitine…
Quelles sont les températures de dénaturation de toutes ces protéines ?
Là encore, la réponse est embarrassante : ces protéines se dénaturent respectivement à 61, 70, 75, 84,5, 92,5, 70, 72, 70, 80, 62 et + de 140°C.
Comment se tirer d’embarras ?
Par l’expérience.
Mettons du blanc d’œuf dans un récipient en verre que l’on chauffe par le fond : à l’aide d’une sonde, on mesure alors la t° à laquelle le blanc, liquide jaunâtre et transparent, s’opacifie et durcit : ± 62°C.
Les données précédentes montrent que c’est vraisemblablement l’ovotransferrine qui assure cette coagulation initiale.
Pour le jaune, on obtient de la même façon une t° de 68°C.
Aux t° supérieures, lorsque plusieurs protéines ont coagulé, la consistance durcit, parce que les réseaux associés à chaque protéine coagulée tiennent mieux la phase liquide.
Dans un four préchauffé à 65°C, plaçons 1 verre avec un blanc d’œuf, 1 verre avec un jaune d’œuf, 1 verre avec le blanc et le jaune mélangés, et 1 œuf entier dans sa coquille. Attendons quelques heures (1 ou 2 de + ne changeront rien au résultat, pour peu que les verres aient été recouverts d’un film plastique, qui évitera l’évaporation de l’eau et le croûtage des préparations), puis sortons les échantillons et observons.
Le blanc est pris (puisque la t° de 65°C est supérieure à la t° de 62°C préalablement mesurée), mais il est encore laiteux, très délicat et pas caoutchouteux comme dans les œufs durs trop cuits.
Le jaune lui est liquide : si la livetine gamma a une t° de coagulation de 61°C, sa concentration n’est pas suffisante pour faire prendre le liquide. Et l’œuf entier, dans sa coquille, se laisse écaler, puis verser dans un bol : superbe masse laiteuse, coagulée mais tendre, de forme parfaitement régulière, dont le jaune a conservé un goût puissant de jaune frais et non un goût d’omelette ou d’œuf dur.
Enfin le verre qui contient le mélange de jaune et de blanc est pris, et nous obtenons des œufs brouillés parfaits, sans grumeaux.

Le cuisinier parisien Pierre Gagnaire en a fait un plat, qu’il a nommé "Œufs brouillés de la Cité" :
- Dans une tasse, mettre jaune et blanc avec un peu de sucre et un peu de vanille ; enfourner à 65°C et, lorsque la masse est prise, sortir et servir avec un coulis d’abricots un peu acide.
Bon appétit.